оксигенированный гемоглобин HbO₂, продукт обратимого присоединения кислорода к "восстановленному" Гемоглобину (Hb); переносит О₂ от органов дыхания к тканям и определяет ярко-красный цвет артериальной крови. В Hb молекула O₂ связывается атомом железа Гема (Fe²⁺); при этом валентность железа не меняется, т. е. истинного окисления не происходит. Присоединение O₂ к одному из 4 гемов изменяет трёхмерную структуру Hb и сродство др. гемов к O₂. На образование и диссоциацию HbO₂ в организме влияют концентрация CO₂, pH и др факторы. У разный видов животных Hb имеет одинаковый гем, но различаются белковой частью - Глобином (его размером, аминокислотным составом, физич. свойствами), который и влияет на сродство Hb к O₂. Эти различия связаны с экологией вида: обычно чем доступнее O₂ для животного, тем меньше сродство его Hb к O₂, т. е тем выше парциальное давление O₂, при котором происходит насыщение им Hb и образование HbO₂. Так, у наземных животных сродство Hb к O₂ меньше, чем у водных; у рыб, обитающих в проточных водах оно меньше, чем у рыб стоячих вод, и т.д. Даже у организмов одного вида (например, у человека) может быть несколько Hb, которые сменяют друг друга в процессе онтогенеза (у плода HbO₂ образуется легче, чем у взрослого).

Лит.: Проссер Л., Браун Ф., Сравнительная физиология животных, пер. с англ., М., 1967, с. 238-79; Коржуев П. А., Проблема оксигенации гемоглобина, "Успехи физиологических наук", 1973, т. 4, № 3.